<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<article xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:noNamespaceSchemaLocation="JATS-archive-oasis-article1-4.xsd" article-type="research-article" dtd-version="1.4" xml:lang="ru">
  <front>
    <journal-meta>
      <journal-title-group>
        <journal-title>Журнал Современные проблемы науки и образования</journal-title>
      </journal-title-group>
      <issn>2070-7428</issn>
      <publisher>
        <publisher-name>Общество с ограниченной ответственностью "Издательский Дом "Академия Естествознания"</publisher-name>
      </publisher>
    </journal-meta>
    <article-meta>
      <article-id pub-id-type="publisher-id">ART-10709</article-id>
      <title-group>
        <article-title>МОДЕЛИРОВАНИЕ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ ХРОМОБЕЛКА ИЗ CONDYLACTIS GIGANTEA</article-title>
      </title-group>
      <contrib-group>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Гарковенко</surname>
              <given-names>А.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Garkovenko</surname>
              <given-names>A.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>a_garkov@ibch.ru</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff43ab8f9c"/>
        </contrib>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Пахомов</surname>
              <given-names>А.А.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Pakhomov</surname>
              <given-names>A.A.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>alpah@mail.ru</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff43ab8f9c"/>
        </contrib>
      </contrib-group>
      <aff id="aff43ab8f9c">
        <institution xml:lang="ru">Федеральное государственное бюджетное учреждение науки «Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук»</institution>
        <institution xml:lang="en">Shemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry of the Russian Academy of Science</institution>
      </aff>
      <pub-date date-type="pub" iso-8601-date="2013-05-08">
        <day>08</day>
        <month>05</month>
        <year>2013</year>
      </pub-date>
      <issue>5</issue>
      <fpage>501</fpage>
      <lpage>501</lpage>
      <permissions>
        <license xlink:href="https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/">
          <license-p>This is an open-access article distributed under the terms of the CC BY 4.0 license.</license-p>
        </license>
      </permissions>
      <self-uri content-type="url" hreflang="ru">https://science-education.ru/ru/article/view?id=10709</self-uri>
      <abstract xml:lang="ru" lang-variant="original" lang-source="author">
        <p>Данные о структуре белка играют ключевую роль в понимании его функционирования. При анализе механизмов синтеза хромофора в GFP-подобных белках наибольшую ценность представляют данные о микроокружении образующегося хромофора. Недавно нами было показано, что метод гомологичного моделирования можно использовать для расчета пространственной структуры флуоресцентных белков (ФБ) GFP-семейства. В данной работе этот метод был применен для моделирования структуры хромобелка из кораллового полипа Condylactis giganea (cgCP). Было проанализировано аминокислотное окружение хромофора. Именно аминокислотное окружение во флуоресцентных белках формирует специфическую полость для хромофора и создает особые, характерные для ФБ, стерически напряженные состояния, а также выполняет каталитическую роль. Полученные данные об окружении хромофора могут объяснить некоторые особенности созревания cgCP.</p>
      </abstract>
      <abstract xml:lang="en" lang-variant="translation" lang-source="translator">
        <p>Information about protein structure plays a pivotal role in understanding of its functioning. In GFP-like proteins microenvironment of forming chromophore is of special interest in analysis of its synthesis mechanism. We have shown recently that homology modelling can be used for calculation of fluorescent proteins (FP) 3D structure. In the present work this method was applied for structure modelling of a chromoprotein from stony coral Condylactis giganea (cgCP). Amino-acids environment forms specific cavity for the chromophore, creates characteristic for FPs sterically tense states and plays a catalytic role. The data on the chromophore environment in cgCP allow to explain several peculiarities in its maturation.</p>
      </abstract>
      <kwd-group xml:lang="ru">
        <kwd>хромобелки</kwd>
        <kwd>структура белка</kwd>
        <kwd>гомологичное моделирование</kwd>
      </kwd-group>
      <kwd-group xml:lang="en">
        <kwd>chromoproteins</kwd>
        <kwd>protein structure</kwd>
        <kwd>homology modeling</kwd>
      </kwd-group>
    </article-meta>
  </front>
  <back>
    <ref-list>
      <ref>
        <note>
          <p>1.	 Alieva N.O., Konzen K.A., Field S.F., Meleshkevitch E.A., Hunt M.E., Beltran-Ramirez V., Miller D.J., Wiedenmann J., Salih A., Matz M.V. Diversity and evolution of coral fluorescent proteins // PLoS One, 2008, V. 3, No.7, P. e2680.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>2.	Gurskaya N.G., Fradkov A.F., Terskikh A., Matz M.V., Labas Y.A., Martynov V.I., Yanushevich Y.G., Lukyanov K.A., Lukyanov S.A. GFP-like chromoproteins as a sourse of far-red fluorescent proteins // FEBS Lett., 2001, V. 507, P. 16-20.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>3.	Pakhomov A.A., Pletneva N.V., Balashova T.A., Martynov V.I. Structure and Reactivity of the Chromophore of a GFP-like Chromoprotein from Condylactis gigantea // Biochemistry, 2006, Vol. 45, No. 23, P. 7256-7264.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>4.	Pakhomov A.A., Martynov V.I. GFP Family: Structural Insights into Spectral Tuning // Chemistry &amp; Biology, 2008, V. 15, No. 8, P. 755-764.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>5.	Sali A., Blundell T.L. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. // J Mol Biol, 1993, Vol. 234, P. 779-815.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>6.	Subach O.M., Malashkevich V.N., Zencheck W.D., Morozova K.S., Piatkevich K.D., Almo S.C., Verkhusha V.V. Structural characterization of acylimine-containing blue and red chromophores in mTagBFP and TagRFP fluorescent proteins // Chem Biol, 2010, Vol. 17, No. 4, P. 333-341.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>7.	Tsien R.Y. The Green Fluorescent protein. // Annu. Rev. Biochem., 1988, V. 67, P. 509-544.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>8.	Wouters F.S., Varveer P.J., Bastiaens P.I.H. Imagimg biochemistry inside cells // Trends. Cell. Biol., 2001, V. 11, N. 5, P. 203-211.</p>
        </note>
      </ref>
    </ref-list>
  </back>
</article>
